Да бисте могли да говорите на разумљив начин о "хемоглобин (Хб), корисно је водити рачуна о првом миоглобин (Мб) који је веома сличан хемоглобину, али је много једноставнији.Између хемоглобина и миоглобина постоје блиски сроднички односи: оба су коњуговани протеини и њихова протетичка група (не-протеински део) је група хеме.
Миоглобин је глобуларни протеин који се састоји од једног ланца од око сто педесет аминокиселина (зависи од организма) и његова молекулска тежина је око 18 Кд.
Као што је поменуто, он је опремљен хем групом која је уметнута у хидрофобни (или липофилни) део протеина, који се састоји од набора који се могу приписати структурама α-спирале влакнастих протеина.
Миоглобин се углавном састоји од сегмената α-спирала, присутних у броју осам и састоји се, готово искључиво, од неполарних остатака (леуцин, валин, метионин и фенилаланин), док поларних остатака практично нема (аспарагинска киселина, глутаминска киселина, лизин и аргинин); једини поларни остаци су два хистидина, који играју фундаменталну улогу у везивању кисеоника за групу хема.
Група хема је хромофорна група (апсорбује у видљивом) и функционална је група миоглобина.
Такође погледајте: гликирани хемоглобин - хемоглобин у урину
Мало хемије
Веза између протопорфирина и гвожђа типична је веза координационих једињења која су хемијска једињења у којима централни атом (или јон) формира везе са другим хемијским врстама у броју већем од његовог оксидационог броја (електрични набој). У случају хема, ове везе су реверзибилне и слабе.
Координациони број (број координационих веза) гвожђа је шест: око гвожђа може бити шест молекула који деле електроне који везују.
Да би се формирало координационо једињење, потребне су две орбитале са исправном оријентацијом: једна је у стању да "добије" електроне, а друга у стању да их донира.
У хему, гвожђе формира четири равни везе са четири атома азота у средишту прото-порфиринског прстена и пету везу са проксималним хистидинским азотом; гвожђе има шесту слободну координациону везу и може се везати за кисеоник.
Када је гвожђе у облику слободног јона, његов тип орбитира д сви имају исту енергију; у миоглобину, јон гвожђа везан је за протопорфирин и хистидин: ове врсте магнетно ометају орбитале д мало гвожђа; степен поремећаја ће бити различит за различите орбитале д у зависности од њихове просторне оријентације и оријентације узнемирујућих врста. Будући да укупна енергија орбитала мора бити константна, поремећај узрокује енергетско раздвајање различитих орбитала: енергија коју неке орбитале добијају еквивалентна је енергији других.
Ако раздвајање које се догоди између орбитала није велико, боље је електронско уређење са високим спином: електрони који се везују покушавају да се распореде у паралелне спинове у што је могуће више нивоа (максимална множина); ако је, с друге стране, поремећај веома јак и постоји велико раздвајање између орбитала, можда би било прикладније упарити електроне везе у орбиталама ниже енергије (ниски спин).
Када се гвожђе веже за кисеоник, молекул има ниско спински распоред, док када гвожђе нема шесту координациону везу, молекул има висок спински распоред.
Захваљујући овој спиновој разлици, кроз спектралну анализу миоглобина, можемо схватити да ли је кисеоник (МбО2) везан за њега или није (Мб).
Миоглобин је типичан мишићни протеин (али се не налази само у мишићима).
Миоглобин се екстрахује из кита сперме у којем је присутан у великим количинама и затим се пречишћава.
Китови имају дисање попут људског бића: имају плућа морају апсорбовати ваздух кроз респираторни процес; китов сперматозоид мора унети што је могуће више кисеоника у мишиће који су у стању да акумулирају кисеоник везујући га за миоглобин присутан у њима; кисеоник се тада полако ослобађа када је китов уроњен јер је за његов метаболизам потребан кисеоник: што је већа количина кисеоника који кит може да апсорбује и што је више кисеоника доступно током роњења.
Миоглибин везује кисеоник на реверзибилан начин и присутан је у периферним ткивима у већем проценту што је то ткиво навикнуто да ради са временски удаљеним залихама кисеоника.
<--- Миоглобин је протеин присутан у мишићима, чија је функција управо функција "резервоара" кисеоника.
Оно што месо чини мање -више црвеним је садржај хемопротеина (хем чини месо црвеним).
Хемоглобин има многе структурне сличности са миоглобином и способан је да веже молекуларни кисеоник на реверзибилан начин; али, док је миоглобин ограничен на мишиће и периферна ткива уопште, хемоглобин се налази у еритроцитима или црвеним крвним зрнцима (то су псеудо ћелије, односно нису праве ћелије) које чине 40% крви.
Супротно миоглобину, рад хемоглобина је да преузме кисеоник у плућима, отпусти га у ћелије где је то потребно, узме угљен -диоксид и отпусти га у плућа где циклус почиње поново.
Л "хемоглобин то је тетраметар, односно састоји се од четири полипептидна ланца сваки са хем групом и идентичних два по два (код човека постоје два алфа ланца и два бета ланца).
Главна функција хемоглобина је транспорт кисеоника; друга функција крви у којој је хемоглобин укључен је транспорт супстанци до ткива.
На путу од плућа (богатих кисеоником) до ткива, хемоглобин преноси кисеоник (истовремено друге супстанце доспевају у ткива), док на обрнутом путу са собом носи отпад који сакупљају ткива, посебно угљеник диоксид настао у метаболизму.
У развоју људског бића постоје гени који се изражавају само у одређеном временском периоду; из тог разлога постоје различити хемоглобини: фетални, ембрионални, одраслог мушкарца.
Ланци који чине ове различите хемоглобине имају различите структуре, али са неким сличностима у ствари функција коју обављају је мање -више иста.
Објашњење присуства неколико различитих ланаца је следеће: током еволуционог процеса организама чак се и хемоглобин развио специјализован за транспорт кисеоника из подручја која су њиме богата до подручја која су дефицитарна. На „почетку еволуционог ланца "хемоглобин је преносио кисеоник у малим организмима; током еволуције организми су достигли веће димензије, па је хемоглобин модификован да би могао да транспортује кисеоник до подручја даље од тачке где је био богат; до за то су током еволуционог процеса кодиране нове структуре ланаца које чине хемоглобин.
Миоглобин веже кисеоник чак и при скромним притисцима; у периферним ткивима постоји притисак (ПО2) од око 30 ммХг: миоглобин при овом притиску не ослобађа кисеоник, па би био неефикасан као носач кисеоника. Хемоглобин, с друге стране , има еластичније понашање: везује кисеоник за високе притиске и ослобађа га када се притисак смањи.
Када је протеин функционално активан, може мало променити свој облик; на пример, оксигенирани миоглобин има другачији облик од неооксигенираног миоглобина и ова мутација не утиче на суседе.
Ситуација је другачија у случају повезаних протеина као што је хемоглобин: када се ланац оксигенише, он се индукује да промени свој облик, али је та модификација тродимензионална, па су и други ланци тетраметра погођени. Чињеница да су ланци повезани међусобно., сугерише да модификација једног утиче на друге суседе чак и у различитој мери; када се ланац оксигенише, други ланци тетраметра заузимају „мање непријатељски став“ према кисеонику: тешкоће са којима ланац долази оксигенати се смањују како ланци близу њега оксигенирају. Исто важи и за деоксигенацију.
Квартарна структура деоксихемоглобина назива се Т (напети) облик, док се оксихемоглобин назива Р (ослобођени) облик; у напетом стању постоји низ прилично јаких електростатичких интеракција између киселих аминокиселина и базичних аминокиселина које доводе до круте структуре деоксихемоглобина (због тога долази до "напетог облика"), док када је кисеоник повезан, ентитет ових интеракције се смањују (отуда „ослобођени облик“). Надаље, у недостатку кисеоника, наелектрисање хистидина (види структуру) стабилизовано је супротним набојем аспарагинске киселине, док, у присуству кисеоника, постоји тенденција да део протеина изгуби протон; све ово укључује да је оксигенирани хемоглобин јача киселина од деоксигенираног хемоглобина: боров ефекат.
У зависности од пХ, група хема се мање -више лако веже за кисеоник: у киселом окружењу хемоглобин лакше ослобађа кисеоник (напети облик је стабилан), док је у основном окружењу веза са кисеоником чвршћа.
Сваки хемоглобин ослобађа 0,7 протона по молу кисеоника (О2) који улази.
Боров ефекат омогућава хемоглобину да побољша своју способност преношења кисеоника.
Хемоглобин који путује од плућа до ткива мора се уравнотежити у функцији притиска, пХ и температуре.
Погледајмо утицај температуре.
Температура у плућним алвеолама је за око 1-1,5 ° Ц нижа од спољне температуре, док је у мишићима температура око 36,5-37 ° Ц; како температура расте, фактор засићења опада (при истом притиску): то се дешава јер се кинетичка енергија повећава и дисоцијација се фаворизује.
Постоје и други фактори који могу утицати на способност хемоглобина да се веже за кисеоник, од којих је један концентрација 2,3 бисфосфоглицерата.
2,3 бисфосфоглицерат је метаболизам присутан у еритроцитима у концентрацији од 4-5 мМ (ни у једном другом делу организма није присутан у тако високој концентрацији).
На физиолошком пХ, 2,3 бисфосфоглицерат је депротониран и има пет негативних набоја; заглављен је између два бета ланца хемоглобина јер ти ланци имају високу концентрацију позитивних набоја. Електростатичке интеракције између бета ланаца и 2,3 бисфосфоглицерата дају систему одређену крутост: добија се напета структура која има мали афинитет за кисеоник; током оксигенације 2,3 бисфосфоглицерат се затим избацује.
У еритроцитима ц "је посебан апарат који претвара 1,3 бисфосфоглицерат (произведен метаболизмом) у 2,3 бисфосфоглицерат тако да достигне концентрацију од 4-5 мМ и стога је хемоглобин у стању да размени" кисеоник у ткивима.
Хемоглобин који стиже у ткиво је у ослобођеном стању (везан за кисеоник), али је у близини ткива карбоксилиран и прелази у напето стање: протеин у овом стању има мању тенденцију да се веже са кисеоником, у односу на до ослобођеног стања, стога хемоглобин ослобађа кисеоник у ткиво; штавише, реакцијом између воде и угљен -диоксида долази до производње Х + јона, дакле даље кисеоника због Боровог ефекта.
Угљен -диоксид дифундује у еритроцит који пролази кроз плазма мембрану; пошто еритроцити чине око 40% крви, требало би очекивати да у њих уђе само 40% угљен -диоксида који се дифундира из ткива, заправо 90% угљен -диоксида улази у еритроците јер садрже ензим који претвара угљен -диоксид у угљеничној киселини резултира ниском стационарном концентрацијом угљен -диоксида у еритроцитима и стога је брзина уласка велика.
Још један феномен који се јавља када еритроцит дође до ткива је следећи: градијентом „ХЦО3- (дериват угљен-диоксида) напушта“ еритроцит и, да бисмо уравнотежили излаз негативног набоја, имамо „улазак хлорида који одређује повећање осмотског притиска: да би се уравнотежила ова варијација постоји и улазак воде који изазива отицање еритроцита (ефекат ХАМБУРГЕРА). Супротна појава се јавља када еритроцит доспе у плућне алвеоле: дефлација еритроцита (ефекат ХАЛДАНА) Због тога су венски еритроцити (усмерени ка плућима) округлији од артеријских.
.jpg)
