Елементарна анализа протеина даје следеће просечне вредности: 55% угљеника, 7% водоника и 16% азота; јасно је да се протеини међусобно разликују, али се њихов просечан елементарни састав мало разликује од горе наведених вредности .
По уставу, протеини су макромолекули настали од природних α-аминокиселина; аминокиселине се спајају путем амидне везе која се успоставља реакцијом између амино групе а-аминокиселине и карбоксила друге а-аминокиселине.
Ова веза (-ЦО-НХ-) се назива и пептидна веза јер везује пептиде (аминокиселине у комбинацији):
добијени је дипептид јер се састоји од две аминокиселине. Пошто дипептид садржи слободну амино групу на једном крају (НХ2) и карбоксил на другом (ЦООХ), он може реаговати са једном или више аминокиселина и продужити ланац и са десне и са леве стране, са истом реакцијом виђено горе.
Низ реакција (које, иначе, нису баш тако једноставне) може се наставити неограничено дуго: све док не постоји полимер тзв. полипептид или протеин. Разлика између пептида и протеина повезана је са молекулском тежином: обично за молекулске масе веће од 10.000 говоримо о протеинима.
Везивање аминокиселина заједно за добијање чак и малих протеина је тежак задатак, иако је недавно развијена аутоматска метода производње протеина из аминокиселина која даје одличне резултате.
Најједноставнији протеин се, дакле, састоји од 2 аминокиселине: према међународној конвенцији, уређено нумерисање аминокиселина у структури протеина почиње од аминокиселине са слободном а-амино групом.
кодирање овог протеина) који наилази на занемарљиве хемијске тешкоће.
Било је могуће одредити редослед аминокиселина путем Едманове разградње: протеин реагује са фенилизотиоцијанатом (ФИТЦ); иницијално дупли душик а-амино азота напада фенилизотиоцијанат формирајући тиокарбамилни дериват; затим се добијени производ циклизује дајући дериват фенилтиохидантоина који је флуоресцентан.
Едман је осмислио машину која се зове секвенцер која аутоматски прилагођава параметре (време, реагенсе, пХ итд.) За разградњу и обезбеђује примарну структуру протеина (за то је добио Нобелову награду).
Примарна структура није довољна за потпуно тумачење својстава протеинских молекула; верује се да та својства, на суштински начин, зависе од просторне конфигурације коју молекули протеина имају тенденцију да преузимају, пресавијајући се на различите начине: то јест, претпостављајући оно што је дефинисано као секундарна структура протеина.
Секундарна структура протеина трепери, односно има тенденцију да се распадне загревањем; тада се протеини денатуришу, губећи многа своја карактеристична својства. Осим загревања изнад 70 ° Ц, до денатурације може доћи и зрачењем или дејством реактаната (на пример из јаких киселина).
Денатурација протеина услед термичког ефекта се примећује, на пример, загревањем беланаца: види се да губи желатинозни изглед и претвара се у нерастворљиву белу супстанцу. Међутим, денатурација протеина доводи до уништења њихове секундарне структуре, али њихова примарна структура остаје непромењена (спајање различитих аминокиселина).
Протеини преузимају терцијарну структуру када се њихов ланац, иако је и даље флексибилан упркос савијању секундарне структуре, пресавије на такав начин да настане искривљени тродимензионални распоред у облику чврстог тела. За терцијарну структуру одговорне су пре свега дисулфидне везе које се могу успоставити између цистеина -СХ расутог по молекулу.
С друге стране, квартарна структура припада само протеинима које формирају две или више подјединица. На пример, хемоглобин се састоји од два пара протеина (то јест у сва четири протеинска ланца) који се налазе на теменима тетраедра тако да стварају сферну структуру; четири ланца протеина држе заједно јонске и јонске силе нековалентне везе.
Још један пример квартарне структуре је она инсулина, који се чини да се састоји од чак шест протеинских подјединица распоређених у паровима на теменима троугла у чијем средишту су два атома цинка.
Влакнасти протеини
Они су протеини одређене крутости и са много дужом осом од осталих; влакнасти протеин присутан у већим количинама у природи је колаген (или колаген).
Влакнасти протеин може имати различите секундарне структуре: α-спиралу, β-плочу и, у случају колагена, троструку спиралу; α-спирала је најстабилнија структура, иза које следи β-плоча, док је најмање стабилна од три трострука спирала.
јел тако ако се, пратећи главни костур (оријентисан одоздо према горе), изврши покрет сличан завртању десног завртња; док је спирала од левица ако је кретање аналогно завртању левог завртња.У десним α-спиралама -Р супституенти аминокиселина су окомити на главну осу протеина и окренути су према споља, док су у левом- руком а -спирале -Р супституенти окренути према унутра. Десноруке а-спирале су стабилније од леворуких јер између вати -Р ц "има мање интеракције и мање стеричке сметње. Све а-спирале које се налазе у протеинима су декстророталне.
Структура α-спирале стабилизована је водониковим везама (водоничним мостовима) које настају између карбоксилне групе (-Ц = О) сваке аминокиселине и амино групе (-НХ) која је касније пронађена у четири остатка. линеарни низ.
Пример протеина који има структуру α-спирале је кератин за косу.
Продужавањем структуре α-спирале врши се прелаз са α-спирале у β-плочу; такође топлота или механичко напрезање дозвољавају прелазак са α-спирале на структуру β-листа.
Обично су у протеину структуре β-листа блиске једна другој јер се међуланчане протеине могу успоставити међуланчане водоничне везе.
У влакнастим протеинима, већина протеинске структуре је организована у α-спиралу или β-плочу.
Глобуларни протеини
Имају готово сферичну просторну структуру (због бројних промена у смеру полипептидног ланца); неки делови бића се могу пратити до структуре α-спирале или β-листа, а други делови се не могу приписати овим облицима: распоред није случајан, већ је организован и понавља се.
До сада наведени протеини су супстанце потпуно хомогене грађе: то јест, чисте секвенце комбинованих аминокиселина; за такве протеине се каже једноставно; постоје протеини састављени од протеинског дела и не-протеинског дела (група простате) који се називају протеини коњугирати.
, у ноктима, у рожњачи и у сочиву ока, између интерстицијалних простора неких органа (нпр. јетре) итд.
Његова структура му даје посебне механичке способности; има велику механичку чврстоћу повезану са високом еластичношћу (нпр. у тетивама) или високом крутошћу (нпр. у костима) у зависности од функције коју мора да обавља.
Једно од најзанимљивијих својстава колагена је његова конститутивна једноставност: састоји се од око 30% пролина и око 30% глицина; осталих 18 аминокиселина мора да дели само преосталих 40% протеинске структуре. Аминокиселинска секвенца колагена је изузетно правилна: за свака три остатка, трећи је глицин.
Пролин је циклична аминокиселина у којој се Р група веже за α-амино азот и то јој даје одређену крутост.
Коначна структура је понављајући ланац који има облик "спирале"; унутар ланца колагена, водоничне везе су одсутне. Колаген је „лева спирала са кораком (дужина која одговара једном завоју спирале) већом од„ α-спирале; спирала колагена је толико лабава да се три протеинска ланца могу омотати један око другог формирајући „ једно уже: трострука спирална структура.
Трострука спирала колагена је, међутим, мање стабилна и од α-спирале и од структуре β-листа.
Погледајмо сада механизам којим се производи колаген; узмите у обзир, на пример, пуцање крвног суда: ово пуцање прати безброј сигнала са циљем затварања посуде, формирајући тако угрушак.
За коагулацију је потребно најмање тридесет специјализованих ензима. Након угрушка потребно је наставити са поправком ткива; ћелије близу ране такође производе колаген. Да би се то урадило, прво се индукује експресија гена, односно организми који полазећи од информација о гену могу да произведу протеин (генетске информације се преписују на мРНК која напушта језгро и стиже до рибозома у цитоплазму где се генетске информације преводе у протеин). Затим се колаген синтетише у рибосомима (изгледа као лева спирала састављена од око 1200 аминокиселина и има молекулску масу од око 150.000 д), а затим се акумулира у луменима где постаје супстрат за ензиме способне за посттранслационе модификације (модификације језика преведене са "мРНК"); у колагену се ове модификације састоје у хидроксилацији неких бочних ланаца, посебно пролина и лизина.
Неуспех ензима који доводе до ових промена изазива скорбут: то је болест која у почетку изазива ломљење крвних судова, лом зуба који може бити праћен међу -цревним крварењима и смрћу; може бити узроковано сталном употребом дуготрајне хране.
Након тога, услед деловања других ензима, долази до других модификација које се састоје у гликозидацији хидроксилних група пролина и лизина (шећер се везује за кисеоник ОХ); ти ензими се налазе у другим областима осим лумена, па протеин, док пролази кроз модификације, мигрира унутар ендоплазматског ретикулума и завршава у врећицама (везикулама) које се затварају и одвајају од ретикулума: унутар њих се налази гликозидирани про -колагенски мономер; овај други долази до Голгијевог апарата где одређени ензими препознају цистеин присутан у карбокси терминалном делу гликозидованог про-колагена и узрокују да се различити ланци међусобно приближавају и формирају дисулфидне мостове: на овај начин три ланца гликозидовани про-колаген се добија међусобно повезаним и то је почетна тачка на којој три ланца, међусобно прожимајући се, затим спонтано, стварају троструку спиралу. Три ланца гликоксидованог про-колагена повезана заједно досежу, затим везикулу која, гушећи се, одвајајући се од Голгијевог апарата, транспортујући три ланца према периферији ћелије где се, кроз фузу, јона са плазма мембраном, триметар се избацује из ћелије.
У екстра ћелијском простору постоје посебни ензими, про-колаген пептидазе, који уклањају из врсте избачене из ћелије три фрагмента (по један за сваку спиралу) од 300 аминокиселина 1 "један, из крајњег карбокси дела и три фрагменти (по један за сваку спиралу) од по око 100 аминокиселина, из аминотерминалног дела: остаје трострука спирала која се састоји од око 800 аминокиселина по спирали познатих као тропоколаген.
Тропоколаген има изглед прилично круте шипке; различити тримери се повезују са ковалентним везама дајући веће структуре: микрофибриле. У микрофибрилима су различити тримери распоређени на размакнут начин; многи микрофибрили чине снопове тропоколагена.
У костима, између колагенских влакана, постоје интерстицијски простори у којима се таложе сулфати и фосфати калцијума и магнезијума: ове соли покривају и сва влакна; ово чини кости крутим.
У тетивама су међупросторни простори мање богати кристалима него у костима, док су присутни мањи протеини него у тропоколагену: то даје тетивама еластичност.
Остеопороза је болест узрокована недостатком калцијума и магнезијума који онемогућава фиксирање соли у међупросторима влакана тропоколагена.
